Уровни организации белка
Белок — природный высокомолекулярный органический полимер, молекулы которого построены из остатков аминокислот. Его свойства зависят от состава и последовательности аминокислот, а также от того, как полипептидная цепь сворачивается в пространстве: выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Первичная структура: последовательность аминокислот
Пептидная связь образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой с выделением воды. Поэтому белковая цепь состоит из повторяющихся фрагментов –NH–CH(R)–CO–, где R — боковой радикал аминокислоты. Концы цепи различают: N-конец содержит свободную аминогруппу, C-конец — свободную карбоксильную группу.
Первичная структура белка — точная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединённых пептидными связями.
Если в цепи \(n\) аминокислот, пептидных связей будет \(n-1\), поскольку каждая связь соединяет соседние остатки. При образовании цепи из \(n\) молекул аминокислот отщепляется \(n-1\) молекул воды. Изменение хотя бы одного остатка может изменить свойства белка; это связано с синтезом белка.
Первичная структура задаётся записью последовательности от N-конца к C-концу. Например, условная последовательность Ала–Гли–Сер означает, что сначала находится остаток аланина, затем глицина, затем серина. Нельзя считать первичной структурой просто набор аминокислот: важен именно порядок.
Вторичная структура: локальная укладка цепи
Полипептидная цепь не остаётся прямой. Отдельные её участки регулярно изгибаются благодаря водородным связям между группами пептидного остова. Боковые радикалы в образовании основной вторичной структуры обычно непосредственно не участвуют.
| Форма | Особенности | Связи |
|---|---|---|
| α-спираль | Цепь закручена в спираль; радикалы направлены наружу | Водородные связи внутри одной цепи |
| β-слой | Вытянутые участки цепи расположены рядом, образуя складчатый слой | Водородные связи между соседними участками цепи |
Вторичная структура белка — регулярная укладка участков полипептидной цепи в виде α-спирали или β-слоя, стабилизированная водородными связями между пептидными группами.
Водородная связь слабее ковалентной пептидной связи, но большое число таких связей заметно стабилизирует форму. Вторичная структура описывает локальную укладку, а не положение всей белковой молекулы.
Какая связь главным образом стабилизирует вторичную структуру белка?
Третичная структура: форма одной цепи
Вторичная структура отдельных участков далее укладывается в компактную пространственную форму. На неё влияют свойства боковых радикалов аминокислот: гидрофобные радикалы стремятся оказаться внутри, а гидрофильные чаще располагаются на поверхности водной среды.
Третичная структура белка — трёхмерная укладка одной полипептидной цепи, удерживаемая взаимодействиями между боковыми радикалами аминокислот и участками цепи.
| Взаимодействие | Между какими группами | Роль |
|---|---|---|
| Дисульфидная связь | Двумя остатками цистеина | Прочная ковалентная фиксация участков цепи |
| Ионное | Заряженными боковыми группами | Притяжение разноимённых зарядов |
| Водородное | Полярными группами | Дополнительная стабилизация укладки |
| Гидрофобное | Неполярными радикалами | Сближение неполярных участков внутри белка |
| Ван-дер-ваальсово | Близко расположенными атомами | Слабая совокупная стабилизация |
Дисульфидная связь образуется между двумя тиольными группами остатков цистеина при окислении. В отличие от пептидной связи, она соединяет удалённые участки уже свернувшейся цепи или две цепи.
Функция белка зависит от его пространственной формы. Если нарушается третичная структура, активный центр фермента или участок связывания может изменить форму, и биологическая активность снизится или исчезнет.
Четвертичная структура и денатурация
Некоторые белки состоят не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая цепь называется субъединицей. Их взаимное расположение образует четвертичную структуру. Например, гемоглобин состоит из четырёх субъединиц. Четвертичная структура есть только у белков, молекулы которых включают несколько отдельных полипептидных цепей.
Четвертичная структура белка — способ объединения и взаимного расположения нескольких полипептидных субъединиц в единой белковой молекуле.
Субъединицы удерживаются нековалентными взаимодействиями, а иногда и дисульфидными связями. Важно не путать четвертичную структуру с третичной: третичная описывает форму одной цепи, четвертичная — комплекс нескольких цепей.
Строение пептидов помогает понять, как формируется цепь, но белок отличается сложной пространственной организацией. При нагревании, действии кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов, органических растворителей или радиации может происходить денатурация.
Денатурация — нарушение вторичной, третичной и, если есть, четвертичной структуры белка без разрушения основной последовательности аминокислот. Ренатурация — восстановление пространственной структуры и свойств после устранения воздействия, если первичная структура не повреждена.
При мягкой денатурации пептидные связи обычно сохраняются, поэтому первичная структура остаётся неизменной. При сильном воздействии возможен гидролиз пептидных связей: тогда разрушается и первичная структура, а восстановление белка невозможно.
Белковая цепь содержит 50 аминокислотных остатков. Определим число пептидных связей и молекул воды, образовавшихся при её синтезе.
Ответ: 49 пептидных связей и 49 молекул воды. Если в условии спрашивают молярную массу продукта, нужно вычесть массу воды: \(M_{\text{белка}}=\sum M_{\text{аминокислот}}-49\cdot18\) г/моль, если молярные массы приведены в г/моль.
1. Нельзя считать, что число пептидных связей равно числу аминокислот: для линейной цепи это \(n-1\). 2. Пептидная связь относится к первичной структуре, водородная — прежде всего ко вторичной, а дисульфидная — к третичной или четвертичной. 3. Денатурация не обязательно разрушает первичную структуру. 4. Четвертичная структура отсутствует у белка из одной полипептидной цепи. 5. Аминокислотный состав и последовательность — не одно и то же.
Как различать уровни в заданиях
| Уровень | Что описывает | Главный признак |
|---|---|---|
| Первичная | Последовательность аминокислот | Пептидные связи |
| Вторичная | Локальную форму цепи | α-спираль, β-слой, водородные связи |
| Третичная | Форму одной цепи целиком | Взаимодействия боковых радикалов |
| Четвертичная | Комплекс нескольких цепей | Субъединицы и их взаимное расположение |
- Сначала выясните, идёт ли речь о последовательности аминокислот. Если да, это первичная структура.
- Если названы α-спираль, β-слой или водородные связи остова, выбирайте вторичную структуру.
- Если описываются радикалы, дисульфидные мостики и форма одной цепи, это третичная структура.
- Если упомянуты субъединицы, комплекс цепей или многосубъединичный белок, это четвертичная структура.
Быстрая проверка
Главное
- Первичная структура — последовательность аминокислот, соединённых пептидными связями; в линейной цепи из \(n\) остатков их \(n-1\).
- Вторичная структура — α-спираль или β-слой, стабилизированные водородными связями пептидного остова.
- Третичная структура — пространственная форма одной цепи, поддерживаемая взаимодействиями боковых радикалов.
- Четвертичная структура — объединение нескольких полипептидных субъединиц.
- Денатурация обычно нарушает вторичную, третичную и четвертичную структуры, но не разрушает первичную.